Hemoglobin (někdy psaný i jako hemoglobin) je bílkovina v červených krvinkách, která obsahuje železo a jejím hlavním úkolem je přenos kyslíku v těle. Hemoglobin se nachází v červených krvinkách všech obratlovců kromě bílokrevných ryb a vyskytuje se i u některých bezobratlých. Někteří další bezobratlí používají jiné dýchací pigmenty, např. hemocyanin.

Stavba hemoglobinu

Hemoglobin je tetramer složený ze čtyř polypeptidových řetězců (globinů), z nichž každý obsahuje neproteinovou složku zvanou heme. V centru hemu je atom Fe2+, který váže molekulu kyslíku. U dospělého člověka jsou nejběžnější formy hemoglobinu složeny ze dvou alfa- a dvou beta-řetězců (hemoglobin A).

Funkce a mechanismus vazby kyslíku

  • Přenos kyslíku: Hemoglobin odebírá kyslík v plicích, kde je parciální tlak kyslíku vysoký, a uvolňuje ho v tkáních, kde je tlak nižší.
  • Kooperativita: Vazba kyslíku je kooperativní — navázání molekuly kyslíku na jeden podjednotku usnadní navázání dalších molekul. To umožňuje efektivní nabrání kyslíku v plicích a jeho uvolnění v tkáních.
  • Bohrův efekt: Nízké pH (vyšší koncentrace H+) a zvýšené množství oxidu uhličitého posunují křivku vazby kyslíku doprava, což podporuje uvolnění kyslíku v metabolicky aktivních tkáních.
  • Regulace afinity: Molekula 2,3‑BPG (2,3‑bisfosfoglycerát) snižuje afinitu hemoglobinu ke kyslíku a usnadňuje uvolňování kyslíku v tkáních.

Transport dalších plynů a látek

Hemoglobin přenáší asi 20–25 % tělesného oxidu uhličitého, a to většinou ve formě karbaminohemoglobinu (CO2 vázaný na aminokoncoviny globinových řetězců). Dále má hemoglobin zásadní roli v pufrování krve, protože váže a uvolňuje H+ ionty, čímž pomáhá udržovat acidobazickou rovnováhu.

Oxyhemoglobin, deoxyhemoglobin a patologické formy

Hemoglobin s navázaným kyslíkem se nazývá oxyhemoglobin, bez kyslíku deoxyhemoglobin. Existují i abnormální formy hemoglobinu:

  • Karboxyhemoglobin – hemoglobin navázaný na oxid uhelnatý (CO), který blokuje přenos kyslíku.
  • Methemoglobin – obsahuje Fe3+ místo Fe2+ a nemůže vázat kyslík; nadměrné množství vede k poruše dodávky kyslíku.
  • Genetické varianty – např. srpkovitá anémie (sickle cell), talasémie a další mutace ovlivňující strukturu nebo množství hemoglobinu.

Barva krve

Barva červených krvinek je způsobena hemoglobinem — okysličený hemoglobin je jasně červený (a tím je barva arteriální krve), zatímco deoxyhemoglobin má tmavší červenou až mahagonovou barvu (barva venózní krve).

Výskyt u organismů

Hemoglobin je běžný u obratlovců a některých bezobratlých; jiní živočichové používají alternativní dýchací pigmenty, například hemocyanin.

Klinický význam a měření

Měření koncentrace hemoglobinu je součástí základního rozboru krve (CBC) a slouží k diagnostice stavů jako jsou:

  • Anémie – snížená hladina hemoglobinu, která vede k únavě, dušnosti a snížené dodávce kyslíku do tkání.
  • Polycytemie – nadměrný počet červených krvinek a zvýšená hladina hemoglobinu, což zvyšuje viskozitu krve.
  • Intoxikace – například uhlíkemyl (CO) nebo látkami způsobujícími methemoglobinemii.

Normální hodnoty hemoglobinu se liší podle pohlaví a věku; orientačně u dospělých mužů přibližně 130–170 g/l a u žen 120–155 g/l (hodnoty se mohou lišit podle laboratoře).

Syntéza a regulace

Hemoglobin se tvoří v červených krvinkách během erytropoézy v kostní dřeni. Produkci podporuje hormon erytropoetin (EPO), který se zvyšuje při hypoxii (sníženém obsahu kyslíku v krvi) a stimuluje tvorbu více červených krvinek.

Zajímavosti

  • Každá červená krvinka obsahuje miliony molekul hemoglobinu, což umožňuje efektivní transport kyslíku.
  • Hemoglobinová křivka vazby kyslíku (sigmoidní průběh) je klíčová pro přizpůsobení se různým fyziologickým podmínkám (např. při cvičení nebo ve vysoké nadmořské výšce).

Hemoglobin je tedy centrálním prvkem dýchací fyziologie obratlovců i důležitým ukazatelem klinického stavu člověka. Jeho chemické vlastnosti, regulace a možné poruchy mají přímý dopad na schopnost organismu zásobovat tkáně kyslíkem.